4105252
Description
Mind Map by Emmanuel Piña Sánchez, updated more than 1 year ago
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Created by Emmanuel Piña Sánchez
almost 9 years ago
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Enzimas
- Metabolismo
- Son un conjunto de reacciones que se lleva a cabo en el organismo,
nos capacita para extraer energía del medio y utilizarla para
sintetizar proteínas, carbohidratos y grasas.
- Catabolismo
- Rotura o degradación de moléculas
complejas ricas en energía, da lugar a otras
más simples y la energía liberada se
almacena como ATP para poderla utilizar en
otras reacciones que requieran de energía
- Rotura o degradación de moléculas
complejas ricas en energía, da lugar a otras
más simples y la energía liberada se
almacena como ATP para poderla utilizar en
otras reacciones que requieran de energía
- Anabolismo
- Síntesis de moléculas más complejas a
partir de otras más simples, de
aminoácidos se forman proteínas, de
glucosa se forman carbohidratos etc.
Requiere la hidrólisis de ATP
- Síntesis de moléculas más complejas a
partir de otras más simples, de
aminoácidos se forman proteínas, de
glucosa se forman carbohidratos etc.
Requiere la hidrólisis de ATP
- Cada reacción no se lleva aislada, pues el producto de
una reacción puede ser el sustrato de la siguiente, hay
vías que solo son en un solo sentido
- Catabolismo
- Son un conjunto de reacciones que se lleva a cabo en el organismo,
nos capacita para extraer energía del medio y utilizarla para
sintetizar proteínas, carbohidratos y grasas.
- Enzimas
- Son Catalizadores biológicos proteicos, las
reacciones se llevan a cabo en ambientes
adecuados para la enzima, la cuál lleva la
reacción a una velocidad adecuada para
obtener un producto, sin enzimas las
reacciones se llevarían a cabo de manera
lenta o puede que no ocurran
- Son proteínas de estructura
terciaria y cuaternaria, son
específicas y sujetas a regularse.
- Se clasifican en 6 clases
- Oxidorreductasas: Encargadas
de reacciones de
óxido-reducción(una molécula se
reduce, otra se eoxida)
- Transferasas: es la
transferencia de grupos
funcionales de una
sustancia a otra
- Hidrolasas: provocan
hidrólisis de sustancias a
través de una molécula
de agua
- Liasas: rompimiento de
enlaces diferentes a
hidrólisis
- Isomerasas:
Convierte a
isómeros
- Ligasas: Ayuda a la
formación de enlaces
por medio de ATP
- Oxidorreductasas: Encargadas
de reacciones de
óxido-reducción(una molécula se
reduce, otra se eoxida)
- Sitio Activo
- Es el sitio de la
enzima donde se
fija el sustrato
- Es un conjunto
de aminoácidos
específicos para
cada enzima
- Tiene una forma
complementaria
para el sustrato,
orienta al sustrato
- El modelo de ajuste inducido
es el más correcto, pues tanto
la enzima como el sustrato se
acomodan uno con otro, no es
una estructura rígida.
- Es el sitio de la
enzima donde se
fija el sustrato
- Hay una clasificación
otoegada por la Unión
Internacional de
Bioquímica (UIB)
- Reacción Enzimática
- E + S --> ES --> EP --> E + P
- E + S --> ES --> EP --> E + P
- Son Catalizadores biológicos proteicos, las
reacciones se llevan a cabo en ambientes
adecuados para la enzima, la cuál lleva la
reacción a una velocidad adecuada para
obtener un producto, sin enzimas las
reacciones se llevarían a cabo de manera
lenta o puede que no ocurran
- Enzimas
- No todas las enzimas
requieren de
coenzimas y las que lo
hacen pueden
funcionar sin ellas
- La parte proteica de
la enzima se le llama
"Apoenzima"
- À la unión de la
Apoenzima y
Cofactor se le llama
"Holoenzima" (ya es
activa)
- Controlados
Directamente por
inhibidores o
indirectamente por
Reguladores
- Grupo Prostético: Puede ser tanto una
coenzima como un ion inorgánico, pero su
unión a la Apoenzima es de manera
covalente, por lo cual el único método para
separarlo es a través de la
desnaturalización de una proteína
- Controlados
Directamente por
inhibidores o
indirectamente por
Reguladores
- À la unión de la
Apoenzima y
Cofactor se le llama
"Holoenzima" (ya es
activa)
- Muchas enzimas
requieren de cofactores
y pueden ser tanto
inorgánicos como
orgánicos (coenzimas),
son necesarios para que
se lleve a cabo la
reacción
- Cofactores
Inorgánicos:
Fe2+,
Mg+,Mn2+,Zn2+
Etc
- Cofactores Orgánicos:
Vitaminas
Hidrosolubles
- Cofactores
Inorgánicos:
Fe2+,
Mg+,Mn2+,Zn2+
Etc
- Nombre sistemático
de una enzima (3)
- El nombre
del
sustrato.
- Tipo de
reacción
realizado
- "Glucosa-Fosfato-Isomerasa"
- Cada enzima tiene una clasificación de
4 números
- Primer
número
- Indica cuál de
las 6 clases
pertenece la
enzima
- Indica cuál de
las 6 clases
pertenece la
enzima
- Segundo
número
- Refiere a la
subclase
dentro de
cada grupo
- Refiere a la
subclase
dentro de
cada grupo
- Tercer y
cuarto
números
- Refiere a los
grupos químicos
específicos que
intervienen en
la reacción
- Refiere a los
grupos químicos
específicos que
intervienen en
la reacción
- Primer
número
- Cada enzima tiene una clasificación de
4 números
- "Glucosa-Fosfato-Isomerasa"
- Terminación
"asa"
- El nombre
del
sustrato.
- Propiedades
de las
enzimas
- "Número de
recambio" es la
cantidad de sustrato
(moles) que una
cantidad de enzima
(también en moles)
convierte en
producto por unidad
de tiempo (En
minutos)
- "Especificidad"
Significa que la
enzima solo puede
reconocer a un
sustrato, pero se
puede confundir
por parentezco
con otro, pero no
lleva a cabo la
reacción
- "Número de
recambio" es la
cantidad de sustrato
(moles) que una
cantidad de enzima
(también en moles)
convierte en
producto por unidad
de tiempo (En
minutos)
- Regulación
- Mediante
PH
- Concentración
de Cofactores
- Concentración
de sustrato
- Alteraciones de
la velocidad de
una enzima
- Cambios de
PH
- Cambios de
Temperatura
- Concenctraciones
de sustrato[S] y
productos finales
- Presencia de
Inhibidores
- Modulación
Alostérica.
- Concentración
de la enzima [E]
- Energía de Activacion
- Es la Energía que deben alcanzar los
reactivos para poderse activar y
transformarse en productos, se tiene
que superar la barrera de activación
- Las enzimas aceleran
las reacciones al
disminuir la energía de
activación necesaria
- Menor Km mayor afinidad.
Mayor Km, menor afinidad
- Menor Km mayor afinidad.
Mayor Km, menor afinidad
- Las enzimas aceleran
las reacciones al
disminuir la energía de
activación necesaria
- Reacciones
- Primer Orden:
Tipo A --> B, Vel.
depende de un
solo sustrato
- Segundo Orden:
(2 sustratos, 1
producto) "2A
-->B" o "A + B --->
C" Vel. depende
de 2 sustratos
- Orden Cero:
velocidad
independiente del
sustrato, afectada
por otros factores
(enzima)
- Orden Cero:
velocidad
independiente del
sustrato, afectada
por otros factores
(enzima)
- Segundo Orden:
(2 sustratos, 1
producto) "2A
-->B" o "A + B --->
C" Vel. depende
de 2 sustratos
- Inhibidores
- Sustancias que reducen la velocidad de reacciones catalizadas por
enzimas al interactuar con ellas, puede deterner por completo la
reacción, son específicos y se altera ligeramente la enzima sin llegar a
la desnaturalización
- Reversibles"Enlaces no covalentes"
- Competitiva
- Compuestos
parecidos al
sustrato que
ocupan el sitio
activo (Vm =,Km +)
- Compuestos
parecidos al
sustrato que
ocupan el sitio
activo (Vm =,Km +)
- No competitiva
- Se unen a otro
sitio que no es
el sitio activo,
aumentando el
sustrato no
ocurre
activación,
(Vm -,
Km =)
- Se unen a otro
sitio que no es
el sitio activo,
aumentando el
sustrato no
ocurre
activación,
(Vm -,
Km =)
- Acompetitiva
- Logran Inhibir
cuando se
forma el
complejo ES(en
otro sitio
diferente al sitio
activo)
(Km -, Vm -)
- Logran Inhibir
cuando se
forma el
complejo ES(en
otro sitio
diferente al sitio
activo)
(Km -, Vm -)
- Irreversibles "Enlaces Covalentes"
- Competitiva
- Reversibles"Enlaces no covalentes"
- Regulación de la
actividad enzimática
(activador o
inhibidor) (unión no
covalente)
- Centro Regulador
Alostérico
- Omótropos (el propio sustrato actúa como
efector, mayoritariamente es positivo,
muestran cooperatividad para más
productos, exhiben una curva sigmoidea
- Heterótropos (El efector puede ser
diferente al sustrato, se puede inhibir
cuando el producto aumenta)
- Heterótropos (El efector puede ser
diferente al sustrato, se puede inhibir
cuando el producto aumenta)
- Omótropos (el propio sustrato actúa como
efector, mayoritariamente es positivo,
muestran cooperatividad para más
productos, exhiben una curva sigmoidea
- Modificación
Covalente
- Mediante la adición o extracción de grupos
fostato, residuos de serina, treonina o tirosina
- Fosforilación y
desfosforilación es un
método
- Fosforilación y
desfosforilación es un
método
- Mediante la adición o extracción de grupos
fostato, residuos de serina, treonina o tirosina
- Contrarregulación de
vías opuestas
- Mientras hay síntesis, no
puede haber degradación o viceversa
- Mientras hay síntesis, no
puede haber degradación o viceversa
- Centro Regulador
Alostérico
- Sustancias que reducen la velocidad de reacciones catalizadas por
enzimas al interactuar con ellas, puede deterner por completo la
reacción, son específicos y se altera ligeramente la enzima sin llegar a
la desnaturalización
- Primer Orden:
Tipo A --> B, Vel.
depende de un
solo sustrato
- Es la Energía que deben alcanzar los
reactivos para poderse activar y
transformarse en productos, se tiene
que superar la barrera de activación
- Cambios de
PH
- Mediante
PH
- No todas las enzimas
requieren de
coenzimas y las que lo
hacen pueden
funcionar sin ellas
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