Aceleran las reacciones celulares de forma efectiva y específica en condiciones fisiológicas
CLASIFICACIÓN
DE ACUERDO A SU COMPLEJIDAD
Simples
Formadas por una o más cadenas polipeptídicas
Conjugadas
Contiene, por lo menos, un grupo no protéico unido a la cadena polipeptídica
Apoenzima
Parte polipeptídica de la enzima
Holoenzima
Cofactor
Parte no protéica de la enzima
Ej: iones metálicos activadores
Su combinación forma
SEGÚN SU ACTIVIDAD
Hidrolasas:Realizan hidrolisis en
presencia de agua. Ejemplos:
esterasas, fosfatasas, peptidasas.
Liasas Catalizan la liberacion de grupos
funcionales diversos. Ejemplo descarboxilasas,
hidratasas, deshidratasas, desaminasas.
Transferasas Tranfieren grupos
funcionales o radicales de una molecula a
otra. Ejemplos: transcarboxilasas,
trasnsmetilasas, transaminasas..
Isomerasas: Transforma una molecula en
su isomero. Ejemplo: epimerasas, mutasas.
Oxidorreductasa: Catalizan reacciones de
oxido-reduccion por medio del hidrogeno, oxigeno con el
transporte de electrones. Ejemplos: Deshidrogenasas,
oxindsas, oxigenasas, reductasas,peroxidasas.
Ligasas:Catalizan la formacion de enlaces
entre carbono y O,S y N acoplada con
hidrolisis de fosfatos de alta energia.
Ejemplos: sintetasas carboxilasas.
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Sustrato
Sustancia sobre la cual actúa la enzima
Específico para cada enzima. Especifcidad: dada por el Centro Activo
FACTORES QUE AFECTAN LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Concentración del sustrato: aumento del sustrato después
de la velocidad máxima de la enzima no tiene efecto.
Concentración de la enzima: aumenta la velocidad enzimática con suficiente sustrato.
Temperatura: a elevada temperatura, la enzima pierde su actividad (desnaturalización)
pH: óptimo 7,0. Excepto en enzimas del estómago con pH ácido
Concentración de cofactores: debe ser igual o mayor que la C. de la
enzima para obtener máxima actividad catalítica
CINÉTICA ENZIMÁTICA
REGULACIÓN
Inhibicion
Reversible
Competitiva:Inhibidor se
une al centro activo.
No competitiva:El
inhibidor se une a
otro sitio.
Acompetitiva:Union
solo al complejo E-S.
Irreversible
Por enlace covalente
Venenos
Alosterismo
Los inhibidores alostericos se
unen a una zona de la y
cambian configuracion del
centro activo.
Nomenclatura
Nombre comun:Nombre del
sustrato de la reaccion+asa.
Nombre arbitrario
Nombre segun el tipo de
reaccion que efectua.
Presentan especifidad
Son regulables.
Presentan un sitio de
unon al sustrato(Union
no covalente).
Necesitan de factores enzimaticos inorganicos(metales) y
organicos(coenzimas)
Otros
RibozimasMoleculas de ARN
que adoptan estructuras
terciarias esenciales para la
actividad enzimatica.
Zimogenos o proenzima:
precursor inactivo de una enzima.
Isoenzimas:Misma actividad
catalitica, diferentes propiedades
fisioquimicas.