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Description
Flashcards by VICTOR MANUEL VITORIA RUIZ, updated more than 1 year ago
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Created by VICTOR MANUEL VITORIA RUIZ
over 3 years ago
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| Question | Answer |
| ENZIMA | Son biocatalizadores orgánicos, prácticamente todos proteicos, que aceleran las reacciones bioquímicas de manera específica disminuyendo la energía de activación. |
| DIBUJA LA GRÁFICA QUE EXPLIQUE EL MOTIVO POR EL QUE LOS ENZIMAS ACELERAN LAS REACCIONES QUÍMICAS | (imagen OpenStax CC by 3.0) |
| ¿A qué se debe la especificidad de los enzimas? | Se debe a la forma del centro activo que se adapta a la forma del sustrato. Viene determinado por los grupos R de los aminoácidos que se sitúan en el dicho activo. |
| Dibuja la gráfica de saturación por el sustrato de la cinética enzimática. | |
| En una reacción enzimática, ¿qué alcanza el estado de transición? | Lo alcanza el complejo enzima-sustrato ES. |
| Escribe cómo es una reacción enzimática | |
| ¿Qué es la SATURACIÓN POR EL SUSTRATO? | Es una situación de una reacción enzimática en el que todos los centros activos de los enzimas están ocupados por el sustrato y se alcanza la velocidad máxima. |
| ¿QUÉ ES Y REPRESENTA LA Km? | La Km es la concentración de sustrato para la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima. Representa de manera indirecta la afinidad por el sustratO: a menor Km mayor afinidad. |
| A continuación se presentan tres gráficas, ¿qué representa cada una? | (a): VARIACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CON LA TEMPERATURA (b): CINÉTICA ENZIMÁTICA POR SATURACIÓN POR EL SUSTRATO (c): VARIACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA CON EL PH |
| ¿Qué dos grandes tipos de inhibición hay? | (): IRREVERSIBLE: es inhibidor se une mediante enlace covalente al enzima y es una unión permanente. (): REVERSIBLE: el inhibidor se une mediante fuerzas más débiles al enzima y puede separarse de él de modo que éste recupere su actividad. |
| ¿Qué tipos de inhibición reversible conoces? | Competitiva No competitiva Acompetitiva |
| ¿Qué características tiene la inhibición competitiva? | El inhibidor se une al centro activo de enzima. Se puede compensar aumentando la concentración de sustrato. Por lo tanto se puede alcanzar la misma Vm La Km aumenta. |
| Enumera los grandes tipos de enzimas que conoces | Hidrolasas Transferasas Isomerasas Liasas Ligasas Oxidorreductasas |
| ¿Por que una mutación puede alterar la función del enzima y producir una enfermedad? | Un cambio en el ADN puede hacer que varía la cadena de aminoácidos del enzima y, por lo tanto, eso cambiará su conformación espacial y, alterará función. Si la función no se lleva a cabo correctamente se causará una enfermedad. |
| ¿Qué caracteriza una inhibición no competitva? | Que el sustrato se une a un lugar distinto al centro activo. No se podrá alcanzar la misma Vm pero se mantiene constante la Km |
| ¿QUÉ ES UN ENZIMA ALOSTÉRICO? | Son enzimas oligoméricos que tienen lugares para que se una activadores e inhibidores de su actividad. Según esta unión las subunidades para de estados de poca afinidad (T) o de alta afinidad (R) |
| ¿Conoces alguna otro tipo de moléculas que tengan actividad enzimática? | RIBOZIMAS Son moléculas de ARN capaces de producir reacciones químicas. Un ejemplo es la peptidil transferasa que se localiza en el ribosoma y que forma el enlace peptídico entre aminoácidos. |
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