Proteínas: conformación

Description

Flashcards on Proteínas: conformación, created by Carla Vázquez Vicente on 25/05/2019.
Carla Vázquez Vicente
Flashcards by Carla Vázquez Vicente, updated more than 1 year ago
Carla Vázquez Vicente
Created by Carla Vázquez Vicente over 5 years ago
8
0

Resource summary

Question Answer
Proteínas: macromoléculas de elevado peso molecular formadas por el encadenamiento de 20 monómeros distintos, denominados aminoácidos. Aminoácido: unidad básica de las proteínas, compuesta por un grupo amino, un grupo carboxilo, un carbono central, un hidrógeno y una cadena lateral que determinará sus propiedades químicas y biológicas
Hay 20 aminoácidos en total. Son de naturaleza anfótera debido a sus naturalezas ácida y básica simultáneas (reguladores del pH) Se unen entre sí mediante enlaces peptídicos para dar la estructura primaria de una proteína (secuencia)
El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace parcial, lo que implica una restricción de plegamiento. Sus enlaces no son rotables; los de su alrededor, sí. Por ello, los átomos del enlace peptídico se encuentran en un mismo plano. La estructura primaria es común a todas las proteínas. Indica los aminoácidos que las conforman y el orden en que lo hacen. Se disponen en zig-zag.
El plegamiento de la secuencia (debido a infinidad de puentes de H establecidos entre carboxilos y aminos) da lugar a la estructura secundaria. Hay tres tipos, de entre los que destacan la conformación alfa-hélice y la beta-laminar.
Alfa-hélice: hélice dextrógira apretada, estabilizada por puentes de hidrógeno INTRAcatenarios. Las cadenas R están dispuestas hacia el exterior. Beta-laminar: la cadena polipeptídica queda extendida y se pliega hacia delante y hacia atrás (zig-zag), estabilizada por puentes de H INTERcatenarios. Las cadenas R a ambos lados de la cadena de forma alterna.
Con las interacciones entre las cadenas R se da la estructura terciaria, la conformación definitiva de las proteínas. Hay dos tipos: fibrosas o globulares.
Fibrosas: muy simples (cadenas laterales poco reactivas, pues poseen pocos grupos polares). Cadenas largas, muy resistentes e insolubles en agua (prácticamente alifáticas). Globulares: resultado del plegamiento sucesivo de la est. sec. de forma esferoidal, compacta y soluble en agua. Sus niveles de estructuración se disponen jerárquicamente (cada nivel compone niveles superiores). Poseen habitualmente tanto alfa-hélices como beta-laminares.
La estructura cuaternaria solo se dará en aquellas proteínas conformadas por la asociación de varias cadenas peptídicas con estructura terciaria. Estas cadenas pasarán a ser protómeros (subunidades proteicas). La estructura cuaternaria es responsable de la actividad biológica de la proteína. Por ello, cualquier variación en la secuencia de aa puede afectar a niveles de plegamiento y, así, a la funcionalidad de la proteína. En el proceso de plegamiento intervienen las chaperonas.
Est. cuat. de proteínas fibrosas --> complejos supramoleculares con las est. sec. como base fundamental. De forma alargada y función estructural. Est. cuat. de proteínas globulares --> asociación de 2 o más cadenas con est. terc. distintas o iguales.
Show full summary Hide full summary

Similar

Enzimas
Carlos Brante
Aminoácidos y proteínas
Estela Cabo
Enzimas
Cristian Mesias
ENZIMAS
Enrique Wan
BLOQUE I NIVELES DE ORGANIZACIÓN / TEMA 1 - NIVEL MOLECULAR
LIRISE RUMBO
QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS
Luis Eduardo Vaca Medina
Evaluación 3 y 4 unidad
Jaime Castillo
Química Orgánica - 2do Práctico de Laboratorio
Felipe Aviles
Repaso Unidad I Bioquímica
Juan Carlos Martín Coronado
PROTEÍNAS
Diego Femat
Proteínas
GO CONQR