Evaluación 3 y 4 unidad

Las [blank_start]proteínas[blank_end] son polímeros de [blank_start]aminoácidos[blank_end], en los que cada residuo aminoácido está unido al siguiente a través de un tipo específico de enlace [blank_start]covalente[blank_end]. Los aminoácidos comúnmente encontrados en proteínas son [blank_start]veinte[blank_end] y todos son alfa-aminoácidos ya que tienen un grupo [blank_start]carboxilo[blank_end] y un grupo [blank_start]amino[blank_end] unidos al mismo átomo de [blank_start]carbono[blank_end] (el carbono alfa).

Los aminoácidos difieren unos de otros en sus cadenas laterales, o grupos R, que varían en estructura, tamaño y carga eléctrica y que influyen en la solubilidad en agua de los aminoácidos.

A excepción de la glicina, el carbono alfa de los aminoácidos está unido a cuatro grupos diferentes: un grupo carboxilo, un grupo amino, un grupo R y un átomo de hidrógeno.

El átomo de carbono alfa no presenta quiralidad (a excepción de la glicina)

Debido al ordenamiento tetraédrico del carbono alfa, los cuatro grupos diferentes pueden ocupar dos ordenamientos distintos en el espacio, ya que son imágenes especulares no superponibles entre sí, a los que se les denomina Enantiómeros.

La configuración absoluta de los aminoácidos, una convención propuesta por Emil Fischer, se especifica mediante el sistema

Los residuos aminoácidos de las proteínas son, exclusivamente

Las células son capaces de sintetizar específicamente los isómeros L de los aminoácidos gracias a que los centros activos de las enzimas son asimétricos, lo que implica que las reacciones que catalizan sean [blank_start]estereoespecíficas[blank_end].

Los aminoácidos se pueden agrupar en [blank_start]cinco[blank_end] clases principales basadas en las propiedades de sus grupos R, en especial su [blank_start]polaridad[blank_end], o tendencia a interaccionar con el agua a pH biológico. La polaridad de los grupos R varía enormemente desde totalmente apolar o [blank_start]hidrofóbico[blank_end] hasta altamente polar o [blank_start]hidrofílico[blank_end].

Cuando un aminoácido se disuelve en agua, se encuentra en solución en forma de ion dipolar, o [blank_start]zwitterion[blank_end] (en alemán "ion híbrido"). Las sustancias con esta naturaleza dual se denominan [blank_start]anfóteras[blank_end] y pueden actuar como [blank_start]ácido[blank_end] (dador de protones) o como [blank_start]bases[blank_end] (aceptor de protones)

Dos moléculas de aminoácido pueden unirse de forma covalente a través de un enlace amida sustituído, denominado

Cuando se unen unos pocos aminoácidos mediante enlaces peptídicos, la estructura resultante se denomina [blank_start]oligopéptido[blank_end]. Cuando se unen muchos aminoácidos el producto se denomina [blank_start]polipéptido[blank_end].

Las proteínas son macromoléculas compuestas por una o varias cadenas polipeptídicas cada una de las cuales tiene una secuencia característica de [blank_start]aminoácidos[blank_end] unidos por enlace peptídico.

Las principales funciones de las proteínas son: enzimática, defensiva y

Este tipo de estructura de las proteínas es una descripción de todos los enlaces covalentes que unen los residus aminoácidos de una cadena polipeptídica; el elemento más importante es la secuencia de los aminoácidos.

Cuando una proteína posee dos o más subunidades polipeptídicas, su disposición en el espacio se denomina estructura...

Esta estructura de las proteínas describe todos los aspectos del plegamiento tridimensional de un polipéptido, observándose dos tipos: fibrosas y globulares

Esta estructura de proteínas se refiere a disposiciones particularmente estables de los aminoácidos que dan lugar a patrones estructurales repetitivos: hélices alfa o láminas beta

Conformación helicoidal de una cadena polipeptídica, normalmente dextrógira, en la que se produce la máxima formación de puentes de hidrógeno INTRACATENARIOS; es una de las estructuras secundarias más frecuentes en las proteínas.