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| Question | Answer |
| Glicina (Gly) | No estabiliza la hélice debido a su reducido tamaño |
| Prolina (Pro) | No establece la hélice porque su grupo amino posee una estructura rígida que no permite el giro |
| Glutamato (Glu) | En exceso impiden la formación de la hélice a causa de las fuerzas de repulsión que se forman entre ellas (es polar) |
| Cisteína (Cys) | Aporta estabilidad a la doble hélice gracias a su radical sulfhidrilo que forma enlaces disulfuro extremadamente fuertes |
| Chaperonina | - Proteína encargada del plegamiento de las cadenas para la formación de la estructura terciaria. - Requiere ATP |
| Mioglobina | Proteína encargada de unir y almacenar O2 gracias a los anillos del grupo hemo asociados. - El Fe2+ atrae las moléculas de O2, pero los anillos de hemo y su estructura permiten que el Fe2+ no se oxide. (Su función es la OXIGENACIÓN, no la oxidación) -Estructura central es un anillo tetrapirrólico (4 anillos de Imidazol, procedentes de la histidina) junto al hierro. TIENE MÁS AFINIDAD QUE LA HEMOGLOBINA POR EL O2 |
| Hemoglobina | Proteína encargada del transporte de O2. - Tiene un grupo Hemo en cada cadena polipeptídica (4 cadenas: 2 α, 2 β) - 2 conformaciones según el estado de afinidad: Tensa y Relajada (T=baja afinidad; R=alta afinidad) O2+T ➡ O2+R Zonas de unión con: O2, CO2 y H+ (los 2 últimos disminuyen la afinidad por O2 y producen la expulsión del O2) TIENE MENOS AFINIDAD POR EL O2 AUNQUE LA UNIÓN DE LAS PRIMERAS FAVORECE LA UNION DE LAS DEMÁS. |
| Anhidrasa carbónica | Enzima que disuelve CO2 |
| 2,3-DPG (2,3-difosfoglicerato) | - Gran importancia en situaciones con falta de O2. Aumenta la eficacia de la liberación de O2 distorsionando el estado relajado - Su carga negativa permite la unión con grupos positivos de la Hemoglobina - Durante la gestación se une a la Hemoglobina materna para asegurar la llegada de O2 al feto |
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