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Enzimas

características
1. proteínas globulares que funcionam como catalizadores biológicos
2. quase todas as funções biológicas são mantidas por reações químicas catalisadas por enzimas
3. aceleram as reações em condições fisiológicas
  1. as moléculas do substrato precisam atingir um estado ativo para gerar o produto, assim as enzimas diminuem a energia de ativação, fornecendo um caminho mais rápido para a reação
4. atuam em pequenas concentrações
5. possuem especificidade em relação ao seu substrato
mecanismo da catálise enzimática
1. sítio ativo
  1. local da enzima onde se encaixa o substrato
2. substrato
  1. molécula que sofre ação da enzima,se tonando produto
3. complexo enzima-substrato (ES)
  1. encaixe por ligações fracas entre a enzima e o substrato
4. produto
  1. substância produzida na reação
classificaçaõ
1. oxi-redutases
  1. transferência de hidrogênio
2. transferases
  1. transferência de grupos específicos
3. hidrolases
  1. reações de hidrólise
4. liases
  1. adição de grupos à dupla ligação
5. isomerases
  1. formação de isômeros
6. ligases
  1. formação de ligações
    1. C-C
    2. C-S
    3. C-O
proteína conjugada
1. é quando o sítio ativo da enzima possui componentes não protéicos
2. cofator
  1. íons inorgânicos que podem ou não estar associados à estrutura da enzima
  2. necessário para a ação catalítica da enzima
3. coenzima
  1. substância inorgânica proveniente das vitaminas hidrossolúveis
4. holoenzima
  1. enzima + grupo prostético
  2. o cofator e a coenzima serão considerados como grupo prostético se estiverem ligados de maneira covalente à enzima
fatores que afetam a atividade enzimática
1. pH
2. temperatura
3. concentração da enzima
4. concentração do substrato
5. presença de inibidores
  1. várias substâncias e seus metabólitos podem inibir a ativ. enzimática, entretanto a maioria dos inibidores age de forma reversível
inibição enzimática
1. reversível
  1. inibição competitiva
    1. o inibidor possui estrutura química semelhante à do substrato
      1. inibidor e substrato competem pelo sítio ativo
    2. depende da concentração do inibidor e do substrato
  2. inibição não competitiva
    1. inibidor pode se ligar à enzima livre ou ao complexo ES
    2. a ligação do inibidor ocorre fora do sítio ativo
    3. exemplo: metais pesados
  3. inibição incompetitiva ou mista
    1. o inibidor liga-se apenas ao complexo ES
    2. a inibição ocorre poque uma fração do complexo ES é desviada, formando um complexo ESI inativo
2. irreversível
  1. os inibidores irreversíveis reagem quimicamente com as enzimas, levando à inativação definitiva
  2. efeito muito tóxico ao organismo devido à inespecifidade
  3. exemplo: aspirina inibe a enzima COX, que catalisa a primeira etapa da síntese de agentes inflamatórios
regulação da atividade enzimática
1. as vias metabólicas presentes nas células devem ser reguladas para responder às alterações fisiológicas (como o ciclo jejum)
2. mecanismos
  1. controle da disponibilidade das enzimas
  2. controle da atividade das enzimas
    1. modificação covalente
    2. regulação alostérica
      1. enzimas alostéricas
        presentes em quase todas as vias metabólicas
        geralmente catalisam uma reação irreversível no início da via
        normalmente são proteínas oligoméricas (mais de uma cadeia)
        a atividade desse tipo de enzima é alterada pela ligação não covalente de metabólitos denominados moduladores ou efetores alostéricos, que se ligam ao sítio alostérico da enzima
        modulador positivo
        aumenta a velocidade
        modulador negativo
        diminui a velocidade

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