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Description
Flashcards by Belén Plaza Paredes, updated 7 days ago
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Created by Belén Plaza Paredes
8 days ago
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| Question | Answer |
| Definición (enzimas) | Son proteínas globulares con alto grado de epecialización. Actuan como biocatalaizadores en reacciones metabólicas, aumentando su velocidad (un trillón de veces), tienen que ser solubles en agua. |
| Estructura de las enzimas | todos las enzimas excepto los ribosomas son proteínas. -Enzimas estrictamente proteícas: solo formadas por proteínas -Holoenzimas: --apoenzima: componente proteíco --cofactor: componente no proteíco suele ser un elemento metálico o molécula orgánica: coenzima (unión no covalentes, se une cuando se necesita y se libera cuando no)) y grupo próstatico ( unión covalente, permanente) |
| Coenzimas | Componentes no preteicos que necesita una enzima para su actividad catalítica. La unión es no covalente |
| Propiedades de las enzimas | -Se necesitan cantidades mínimas ya que las enzimas no se alteran en las reacciones por lo que se pueden reutilizar. -Son proteicas por lo que se pueden someter a la desnaturalización -Son específicas de cada sustrato. Pueden ser: --Absolutos: solo reconoce un tipo de sustrato (reconoce isomería espacial d y l) --De grupo: reconoce solo un tipo de molécula con un enlace específico --De clase: depende específicamente del tipo de enlace |
| Constante de Michalis-Menten | Es una medida de la afinidad de la enzima ( a menor km (constante) menor afinidad). Representa la concentración de sustrato para la cual la reacción alcanza la mitad de la velocidad máxima. |
| Regulación de la actividad enzimática | Temperatura, pH, Activadores e inhibidores |
| Temperatura | al suministrar energía en forma de calor a una reacción, es captada por las moléculas y transformada en energía cinética, a mayor encuentras inermoleculares y mayor velocidad de la reacción. Si la temperatura es excesivamente alta, la enzima se desnaturaliza perdiendo sus propiedades, se paraliza la actividad enzimática. Cada enzima posee una temperatura óptima en la que la actividad es máxima. |
| pH | Todas las enzimas poseen dos valores límires de pH entre los cuales son efectivas. Pasados estos valores, la enzima se desnaturaliza y deja de funcionar. Entre dichos valores existe un pH óptimo para el cual la enzima actúa en su máxima eficacia. Este valor normalmente se encuentra cercano a la neutralidad aunque hay excepciones. |
| Activadores | Cambian la conformación del centro activo por otra a la que el sustrato se une mucho mejor. Algunas enzimas los necesitan, suelen ser cationes metálicos (Mg), moléculas orgánicas o otra enzima (cascadas enzimáticas en la coagulación) |
| inhibidores | Se une a la enzima impidiendo su acción. Son mecanismos de control de las enzimas. Hay inhibición según su duración: -Inhibición irreversible: unidas de forma covalente por lo que es irreversible. Es conocida como "envenenamiento de la enzima" -Inhibición reversible: unión no cavalente por lo que es reversible. También hay inhibicón según la acción del inhibidor -Inhibición competitiva: el inhibidor es similar al sustrato por lo que compite con él para unirse al centro activo. Si se fija, la enzima no puede romperlo, no puede actuar hasta que no se libera. A mayor concentració de sustrato menos inhibición. -Inhibición no competitiva: in inhibidor se une al enzima en un lugar diferente al centro activo, modificando su conformación tridimensional y provocando que el sustrato no pueda unirse. A mayor concentracion no baja la inhibición. |
| Enzimas alostéricas | Poseen uno o más centros reguladores distintos del centro activo. Pueden estar divididas en distintas subunidades (llamdas efector y modulador) |
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