UNIVERSIDAD DE LOS LLANOS
FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS Y RECURSOS NATURALES
PROGRAMA INGENIERÍA AGRONOMICA
LABORATORIO BIOLOGÍA

PRE-INFORME PRACTICA No 5

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

¿Qué son las enzimas, cuáles son las más importantes en los seres animales y plantas?

Son las moléculas proteícas más abundantes. Se encuentran en todo tipo de células y catalizan las reacciones químicas de los seres vivos (biocatalizadores).Un catalizador es una sustancia que aumenta la rapidez o velocidad de una reacción química, sin verse alterada ella misma en el proceso global. Son por tanto, las responsables del metabolismo celular. Son específicas de las reacciones que catalizan y de los sustratos que intervienen.

Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces (aumentan la velocidad de las reacciones entre 103 y 109 veces). No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución. Simplemente se alcanza más rápido el estado de equilibrio.

Podemos apreciar el poder de la catálisis enzimática con un ejemplo: la descomposición del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno (2H2O2 → 2H2O + O2). Esta reacción aunque fuertemente favorecida termodinámicamente, es muy lenta, a menos que sea catalizada. Se puede comprar una botella de una solución de H2O2 y guardarla en un armario durante meses antes de que se degrade. Si añadiéramos un trocito de ión férrico (como FeCl3) la velocidad de la reacción aumentaría unas 1000 veces. La hemoglobina, que contiene hierro, es aún más eficaz para incrementar la velocidad de la reacción. Si uno aplica la solución a un corte de un dedo, observa un burbujeo inmediato de O2 liberado: la reacción se está produciendo ahora un millón de veces más rápidamente que el proceso sin catalizar. Pero pueden alcanzarse velocidades aún más altas. La catalasa, una enzima que tienen muchas células, aumenta la velocidad de descomposición del H2O2 aproximadamente mil millones de veces. El H2O2 se produce en algunas reacciones celulares y es un peligroso oxidante, por lo que la catalasa ha evolucionado para defenderse de él.

Químicamente son proteínas simples de estructura terciaria o cuaternaria (globulares) o proteínas conjugadas; en éste último caso, la parte proteíca se denomina apoenzima (inactiva, carece de los componentes químicos apropiados para la actividad que debe realizar) y necesitan de un cofactor, que puede ser un ión metálico o una molécula orgánica. La molécula orgánica si se une fuertemente a la apoenzima recibe el nombre de grupo prostético, si se une débilmente se llama coenzima. Al conjunto de apoenzima y cofactor se le denomina holoenzima. Los coenzimas actúan como un sustrato más y participan en la reacción modificándose químicamente con ella; sin embargo, al considerar la secuencia de reacciones globales, el coenzima se recupera en los pasos siguientes. La mayor parte de los coenzimas son vitaminas, o las vitaminas forman parte de ellas, particularmente las del grupo B. No son específicas de un solo tipo de apoenzimas, dándose casos de algunas que pueden unirse a más de 100 apoenzimas diferentes. El apoenzima presenta una región llamada centro activo en la que se acopla el sustrato y suele tener forma de hendidura o bolsillo, rodeada por cadenas laterales de aminoácidos que facilitan la unión del sustrato y por otras cadenas laterales que intervienen en la catálisis. La compleja estructura terciaria de las enzimas hace posible que en este bolsillo se ajuste el sustrato de manera muy estrecha lo que explica la extraordinaria especificidad de la catálisis enzimática. Los aminoácidos que constituyen el centro activo pertenecen a zonas muy distantes de la cadena y representan una pequeña fracción del número total de aminoácidos de la proteína. El resto de la molécula es necesaria para mantener la molécula en posición correcta y para suministrar lugares de unión adicionales con función reguladora (centros reguladores).

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