Proteínas: macromoléculas de elevado peso molecular formadas por el encadenamiento de 20 monómeros distintos, denominados aminoácidos.

Hay 20 aminoácidos en total. Son de naturaleza anfótera debido a sus naturalezas ácida y básica simultáneas (reguladores del pH)

El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace parcial, lo que implica una restricción de plegamiento. Sus enlaces no son rotables; los de su alrededor, sí. Por ello, los átomos del enlace peptídico se encuentran en un mismo plano.

El plegamiento de la secuencia (debido a infinidad de puentes de H establecidos entre carboxilos y aminos) da lugar a la estructura secundaria. Hay tres tipos, de entre los que destacan la conformación alfa-hélice y la beta-laminar.

Alfa-hélice: hélice dextrógira apretada, estabilizada por puentes de hidrógeno INTRAcatenarios. Las cadenas R están dispuestas hacia el exterior.

Con las interacciones entre las cadenas R se da la estructura terciaria, la conformación definitiva de las proteínas. Hay dos tipos: fibrosas o globulares.

Fibrosas: muy simples (cadenas laterales poco reactivas, pues poseen pocos grupos polares). Cadenas largas, muy resistentes e insolubles en agua (prácticamente alifáticas).

La estructura cuaternaria solo se dará en aquellas proteínas conformadas por la asociación de varias cadenas peptídicas con estructura terciaria. Estas cadenas pasarán a ser protómeros (subunidades proteicas).

Est. cuat. de proteínas fibrosas --> complejos supramoleculares con las est. sec. como base fundamental. De forma alargada y función estructural.